Zur Erforschung grundlegender Zusammenhänge verwenden wir Systeme mit wohldefinierter Zusammensetzung. Die Mehrzahl unserer Studien konzentriert sich auf die globulären Proteine Myoglobin und Lysozym sowie die fasrigen Proteine Elastin und Kollagen. Zum Beispiel untersuchen wir Elastin mit niedrigem Hydratationsgehalt, um das Crowding in Zellen zu imitieren und die Kristallisation von Wasser in temperaturabhängigen Messungen zu vermeiden. Mittels Neutronenstreuung beobachten wir, dass das mittlere Verschiebungsquadrat der Elastinprotonen dynamische Übergänge bei 3 charakteristischen Temperaturen zeigt. Ein Vergleich mit Ergebnissen aus kernmagnetischer Resonanz und dielektrischer Spektroskopie erlaubt die Folgerung, dass die Übergänge bei 125 K und 195 K durch ein Einsetzen von Methylgruppenreorientierung bzw. Proteinrückgratfluktuationen hervorgerufen werden, die unabhängig von bzw. gekoppelt an die Wasserdynamik erfolgen. Dahingegen lässt sich der Übergang bei 320 K auf den kalorimetrisch beobachteten Glasübergang zurückführen.